近年来科学家们发现，包括HIV、Ebola在内的许多病毒，都会利用细胞的蛋白复合体 ESCRT （Endosomal Sorting Complexes Required for Transport）为自己打开出口，以便从受感染细胞释放出去。

    日前，美国印第安纳大学等机构的研究人员发现，感染古生菌 Sulfolobus solfataricus 的病毒也采用了同样的策略，这说明挟持 ESCRT 是一个古老而保守的机制。这一发现令科学家们非常惊讶，因为包括植物和动物在内的真核生物，与古生菌差异非常大，古生菌细胞中甚至还没有明确的核结构。

    Sulfolobus solfataricus 是一种存在于火山泉中的嗜热菌，能够在极端环境下（高温）生存。研究人员对感染该古生菌的病毒 STIV 进行研究，发现 STIV 与许多感染人类的病毒一样，都依赖宿主的 ESCRT 复合体来完成自己的生活周期。

    研究人员通过被称为双杂交筛选的分子生物学技术，解析 STIV 和 ESCRT 蛋白之间的相互作用。这一技术可以检测蛋白之间，或者蛋白与DNA之间的结合情况。研究显示， STIV 病毒的主要衣壳蛋白B345与 ESCRT 复合体中的 SSO0619 相互作用，而病毒蛋白 C92 与 ESCRT 复合体中的 SSO0910 存在相互作用。

    随后，研究人员分别通过荧光显微技术（epiflouresence microscopy）和透射电镜，在被 STIV 感染的细胞中，定位 ESCRT 复合体的各组分。研究显示，在被感染的 S. solfataricus 细胞中，出现了 ESCRT 复合体的 Vps4 蛋白，而该蛋白不存在于未被感染的细胞。研究人员指出，当病毒蛋白 C92 表达并使细胞瓦解时，细胞膜中会形成金字塔结构，而 Vps4 就位于这一结构之中。若 C92 受到抑制， Vps4 就不会出现。

    研究人员总结道，在嗜热菌 S. solfataricus 受到感染时， Vps4 被招募到病毒的出芽位点。值得注意的是，有研究表明，当HIV感染人体时，真核 ESCRT 复合体中的 Vps4 蛋白也出现在病毒的出芽位点上。

    研究人员表示，在 STIV 感染过程中， ESCRT 具有双重功能。第一，通过病毒B345蛋白和宿主SSO0619蛋白的相互作用， ESCRT 帮助构建 STIV 的病毒颗粒；第二， C92 所形成的金字塔结构与 ESCRT 的 Vps4 蛋白有关，说明在病毒瓦解细胞的过程中 ESCRT 具有至关重要的作用。

    在植物和动物中， ESCRT 复合体对于细胞分裂非常关键。有研究显示， ESCRT 复合体在古生菌中也扮演着类似的角色。而在这两种截然不同的体系中， ESCRT 复合体都被病毒所利用。

    研究人员指出，病毒挟持 ESCRT 的机制相当古老，早在古生菌和真核生物分支前就已演化形成。

    这项刊登在《PNAS》上的研究可以帮助科研人员进一步了解，宿主和病毒互作的演化。更重要的是，这项研究展示了一个简单的新模式系统，有助于深入研究病毒劫持细胞的机制。