为了解析胆固醇如何调节G蛋白偶联受体的过程，研究人员采用了动态原子力单分子力谱技术（dynamic single-molecule force spectroscopy），量化分析了在有或者没有胆固醇类似物：琥珀酸胆固醇酯（cholesteryl hemisuccinate，CHS）的前提下，人β2 肾上腺素受体（β2AR）的机械强度和柔韧性，构象变化，以及稳定维持受体的结构片段的动态活性。

　　研究发现，CHS能极大增强几乎每一个结构部分的动能和机械稳定性，这种增强足以改变β2AR的结构和功能，不过有一个例外，那就是β2AR的结构核心部分，这一部分有多个配体结合位点，其特性没有收到CHS的显著影响。

　　Kobilka教授发表过多篇关于G蛋白偶联受体的研究成果，比如今年其研究组一连公布了三篇论文，报道了G蛋白偶联受体(GPCR)作用复合物的详细晶体结构，被称为是一项真正具有突破意义的成果。

　　研究人员利用X线晶体成像技术(X-ray crystallographic)对与G蛋白偶联的β2肾上腺素能受体复合物进行了研究，据报道，G蛋白是一种由三个不同亚单位组成的蛋白，它很容易于GPCR蛋白分开，并且解离成三个独立的亚单位，而且这个复合物的大小大约是β2肾上腺素能受体蛋白的2倍。如果要拿到β2肾上腺素能受体蛋白——G蛋白复合物的晶体结构首先就得开发出纯化该复合物并且让它稳定存在的新技术，比如让复合物与抗体结合，或者对数千种不同的结晶条件进行系列实验等等。

　　由于GPCR属于膜蛋白——穿插细胞膜多达7次，而且构象形态多，因此其结构生物学分析不容易开展，而这篇文章完成了GPCR跨膜信号作用复合物的X-射线晶体结构，实现了许多人未能完成的任务，正如密苏里州大学的Stephen Sprang所说的那样：这是一篇真正具有突破意义的文章，多年以来，我们这行里的人都在梦想得到这个结构图，因为它最终会告诉我们GPCR受体是如何发挥作用的。