以往有关TDP-43的研究认为神经细胞的死亡原因有两种：一是，TDP-43所属蛋白团本身具有对神经细胞的毒性；二是，当TDP-43被蛋白团包裹后，细胞中具有正常功能的TDP-43蛋白将减少，而一般情况下，细胞对TDP-43的数量是有精确控制的——TDP-43太多或太少都会出问题。一旦TDP-43功能丧失，将对疾病的调控产生严重影响。
　　在这项最新研究中，科学家通过将人类TDP-43的突变体和正常体这两种蛋白植入小鼠体内进行对比，发现两种情况均导致小鼠前脑敏感区的神经细胞数量减少、脊髓束部分退化、肌肉发生抽搐。这些特征与FTLD的关键症状吻合，也符合ALS的一种被称为原发性侧索硬化（primary lateral sclerosis）的子类型所示症状。
　　研究人员认为，小鼠自身TDP-43数量受到人类TDP-43突变体植入的影响而减少，其功能也因人类TDP-43的过度表达而被阻碍，由此才最终导致神经细胞死亡的，并且研究人员在小鼠细胞内几乎没有观察到包裹了TDP-43的蛋白团，因此他们认为，有关蛋白团是导致神经细胞死亡的根本原因的这种说法并不正确。不过他们还不清楚为什么小鼠细胞内没有出现这种蛋白团。
　　下一步，研究人员将寻找能够调控TDP-43的特定基因以及研究mRNA在剪接过程中是如何修正基因的非正常表达的。