tau蛋白聚集体的朊病毒样传播，可能导致神经退行性蛋白病的固定进展模式。真正的朊蛋白可在体内稳定保持其独特的蛋白构象（蛋白株strains），因此蛋白质结构与病理学模式之间存在关联。目前，华盛顿大学医学院的科学家发现，tau蛋白也符合这一标准。

    研究将这些疾病归因于表现得像朊病毒的蛋白质，它们是一个正常蛋白质的副本，这些蛋白的损坏会引起疾病。以前，科学家们认为，只有一个特殊的蛋白质才会通过这种方式损坏，但是，Marc Diamond博士实验室的研究人员报道称，与老年痴呆症及多种神经退行性疾病相关的另一种蛋白质tau，也表现得很像朊病毒。相关研究结果发表在2014年5月22日的神经科学顶级期刊《Neuron》。

    Diamond实验室发现，tau蛋白质可通过不同的方式发生损坏，而这些不同形式的损坏——称为蛋白株（strains），与大脑的不同损坏程度有关。

    本文资深作者、神经学教授Diamond称：“如果我们把这些不同的tau蛋白株看作是不同的病原体，那么我们就可以根据致病的蛋白株，来描述许多与tau相关的疾病。这可能意味着，例如，某些抗体或药物，将比其他抗体或药物，更好地对抗某些疾病。”这项研究的共同第一作者为研究生David Sanders和Sarah Kaufman。

    朊病毒是由折叠成异常形状的正常蛋白质组成。它们没有生命，但它们的影响可能类似于细菌或病毒这样的传染性微生物。它们不同寻常的结构，可让朊蛋白通过一种分子同伴压力来**自己：当一个朊蛋白与完全相同、但正常折叠的蛋白质相互作用时，会导致这些蛋白质成为朊蛋白，它们是小聚集体或小团块，可以在细胞之间传播。

    上世纪90年代，随着疯牛病（破坏牛脑的一种疾病）的出现，朊病毒第一次引起了广泛的关注。科学家们认为，在人类中发生的几例类似疾病，是来源于食用受感染的牛肉。研究人员最终确定，这种疾病是由患病牛制造的一种不同朊病毒株引起。

    科学家们怀疑，称为α-突触**白的朊病毒样蛋白质，可导致帕金森病和其他疾病，称为SOD1和TDP43的蛋白质的朊病毒样版本，可能会导致肌萎缩性脊髓侧索硬化症，俗称Lou Gehrig’s病。

    科学家也确定了25种不同神经退行性疾病中的tau蛋白团块，这些疾病统称为tau蛋白病。这暗示，tau的一部分可能表现得像朊病毒。在2009年，Diamond研究小组发现，试管中的tau能错误折叠成不同的形状。

    Diamond称：“当我们用tau的这些畸形副本感染细胞，并使细胞进行**后，子细胞所含有的tau副本，错误折叠的方式与亲代细胞相同。此外，如果我们从被感染的细胞中提取出tau，我们就可以将其再引入一个原始细胞，在那里它将再生成相同的聚集形状。这证明，这些不同形状的tau蛋白副本，每一种都可以形成稳定的朊蛋白株，就像一种病毒或一种细菌那样，可以无限期地传递下去。”

    Diamond利用细胞中制造的tau朊蛋白来感染小鼠大脑，发现不同形状的蛋白株可以导致不同程度的脑损伤。他从小鼠中将朊蛋白分离出来，使其生长在细胞培养物中，然后再感染其他小鼠。在这些转移过程中，每个特定的朊蛋白株都继续错误折叠成相同的形状，并以相同的方式造成损害。

    最后，研究人员检测了来自28名死后患者脑部的tau团块。每名患者已知具有5种tau蛋白病形式中的一种。Diamond指出：“每种疾病都有独特的tau朊蛋白株或相关蛋白株组合。例如，从检测的几乎每一名老年痴呆症患者中，我们都分离出了相同的tau朊蛋白株。”渐进式神经退行性疾病和Pick病患者的大脑样本，通常也具有相同的tau朊蛋白株或蛋白株混合物。

    Diamond和其他人现在正在寻找一种方法，从患者体内无创性地分离出tau朊蛋白，用于诊断。停止朊蛋白的选项包括单克隆抗体，它可以将朊蛋白标注为失活或免疫系统攻击和清除。Diamond和其他人也正在开发一种方法，来阻断细胞间的tau朊蛋白运动，并阻止细胞制造朊蛋白的新副本。