阿片受体家族成员同属于G蛋白偶联受体（G-protein-coupled receptors,GPCRs），遍布外周和中枢神经系统，在痛觉和止痛中起着很关键的角色。

    20世纪七八十年代，经典的阿片受体（δ-OR, κ-OR 和 μ-OR）的药理标准已被描述。与其不同，阿片受体样受体（nociceptin/orphanin FQ peptide receptor,NOP）是在最近的阿片受体克隆过程中而被意外发现。

    虽然孤啡肽受体与经典阿片受体有60%同源性，但它具有不同的药理学特征。它被内源的孤啡肽（N/OFQ）激活，并对外源配基有独特的选择性。

    5月16日，Nature在线发表了美国斯克里普斯研究所分子生物系等科研机构的一篇题为Structure of the nociceptin/orphanin FQ receptor in complex with a peptide mimetic的研究论文，解析了肽类似物拮抗剂复合体-24中人孤啡肽受体的晶体结构，并揭示了孤啡肽受体-配基识别和选择性结合的精细结构。

    复合物-24的晶体结构呈现了NOP选择的肽类似物UFP-101（孤啡肽的近似衍生物）的前四个氨基末端残基，为结合这些肽的结构基础提供了重要线索。X射线晶体结构展示了NOP和经典阿片受体（κ-OR和μ-OR）结合口袋的构象差异，这种差异可能是少量的不同残基所致。

    NOP复合物-24的晶体结构解释了NOP的选择性机制，并为设计NOP配基提供了新的结构模板。