在细胞中，双螺旋DNA总是会发生断裂。为了修复这种断裂，单链DNA不得不寻找出和发现互补DNA链上的匹配序列。为此，单链DNA首先不得不被蛋白RecA包被。

    在这项新的研究中，研究生Jason Bell决定利用论文通信作者Stephen Kowalczykowski实验室在过去十年开发出的技术对被蛋白RecA包被的细菌单链DNA进形成像。研究这种包被过程的工作机制将有助于深入认识促进它的调节蛋白。就人类而言，一种被称作BRCA2的调节蛋白与乳腺癌强烈相关联。

    在人体内，RecA也被称作Rad51，它有助于单链DNA在染色体的其他地方找到它的互补性匹配链。RecA不得不替换掉另一种蛋白，即单链DNA结合蛋白，以便结合到这条单链DNA上。

    研究人员能够实时观察RecA替换单链DNA结合蛋白，随后在两个方向进行扩散直到整条DNA链被涉猎。

    他们发现这种过程开始于两个RecA分子结合到这条DNA单链上。然后，单个RecA分子被添加到DNA单链的任何一端。

    令人吃惊的是，在调节蛋白不存在时，这种过程发生得相对较慢。它需要大约30分钟来包被单链DNA，而且要比大肠杆菌完成一轮细胞分裂所花的时间还要长。

    这些调节蛋白在控制RecA在单链DNA上的组装速度中发挥着至关重要的作用。如果组装速度太慢的话，那么DNA断裂不能被正确地修复；如果组装速度太快的话，那么它将捕获和包被在正常的DNA复制期间短暂产生的单链DNA片段。在正常条件下，这种过程只在因为遭受损伤或断裂而持续存在的单链DNA上发挥著作用。

    Kowalczykowski说，“我确信BRCA2就是按照相同的方式发挥功能。”